Gegenstand des Projektes sind Moleküldynamiksimulationen an Licht- und 
Spannungsabhängigen Enzymen.


 Phytochrome:


 Phytochrome sind Fotorezeptotproteine, die einen im sichtbaren 
Spektralbereich absorbierenden Chromophor als prosthetische Gruppe 
tragen. Er wechselt lichtinduziert zwischen physiologisch aktiven und 
inaktiven Zuständen, welche zu noch weitgehend unbekannten 
Strukturänderungen des Proteins führen und letztlich Folgereaktionen 
in der intrazellulären Signaltransduktion auslösen. Zur Aufklärung der 
lichtinduzierten strukturellen Veränderungen des Proteins wird ein 
kombinierter theoretischer und experimenteller Ansatz genutzt. Hierbei 
sollen Molekulardynamiksimulationen gefolgt von ab-initio Berechnungen 
unter anderem dabei helfen, experimentelle Schwingungsspektren 
(insbesondere Raman) von Phytochromen zu interpretieren und Aufschluss 
über die Struktur des Chromophors in seinen verschiedenen Zuständen 
geben. Experimentelle Raman und NMR Untersuchungen zeigen, dass der 
Chromophor in beiden Zuständen (Pr/Pfr) in verschiedenen 
Subkonformationen vorliegt, die nicht durch Röntgenstrukturdaten 
charakterisiert werden können. Um mögliche Subkonformationen des 
Chromophors in der Proteinbindungstasche zu identifizieren, sowie 
Wechselwirkungen zwischen Protein und Chromophor eingehender zu 
untersuchen, sollen Moleküldynamiksimulationen mit neuen 
Kraftfeldparametern für den Chromophor durchgeführt werden.


 Hydrogenasen:


 Hydrogenasen katalysieren reversibel die oxidative Spaltung von 
molekularem Wasserstoff zu Protonen und Elektronen. Sie spielen eine 
zentrale Rolle im Energiestoffwechsel von meist anaerob lebenden 
prokaryotischen Organismen. Um die elektrochemischen und 
spektroskopischen Eigenschaften dieser Redoxenzyme experimentell zu 
untersuchen, werden sie häufig an Oberflächen (Elektroden) adsorbiert. 
Hier ist ein tieferes Verständnis über Adsorptionseigenschaften, 
Orientierungen auf Oberflächen und Effekte, hervorgerufen durch 
elektrische Felder, auf atomarer Ebene wünschenswert für eine bessere 
Interpretation der experimentellen Daten. Diese Fragestellungen sollen 
mithilfe von Moleküldynamiksimulationen beantwortet werden. Ähnlich 
wie bei den Phytochromen, sind auch für Hydrogenasen QM/MM 
Berechnungen an den aus Moleküldynamiksimulationen gewonnenen 
Strukturen geplant, um experimentelle Schwingungsspektren der aktiven 
Zentren (Eisen-Nickel) zu reproduzieren und damit Details zur Struktur 
dieser Zentren in Lösung zu erhalten.